Enzim

BAB I

PENDAHULUAN

A.    Latar Belakang

Suatu organisme hidup adalah rakitan menakjubkan dari reaksi kimia. Masing-masing reaksi seolah berjalan sendiri tapi memberi sumbangan untuk kehidupann organisme sebagai suatu kesatuan. Sel dalam tubuh tumbuhan mampu mengatur lintasan – lintasan metabolik yang dikendalikannnya agar terjadi dan dapat mengatur kecepatan reaksi tersebut dengan cara memproduksi suatu katalisator dalam jumlah yang sesuai dan tepat pada saat dibutuhkan. Katalisator inilah yang disebut dengan enzim.

Peran enzim sebagai biokatalisator sangat berpengaruh terhadap peristiwa-peristiwa dalam tubuh. Hal ini karena enzim sebagai determinan yang menentukan kecepatan berlangsungnya suatu peristiwa fisiologik, yang memainkan peranan sentral dalam masalah kesehatan dan penyakit. Sehingga, dalam keadaan-keadaan tertentu kerja enzim akan mengalami perubahan. Dalam keadaan tubuh yang kurang seimbang, atau tubuh yang kurang sehat, reaksi-reaksi yang terjadi di dalam tubuh menjadi tidak seimbang. Hal ini disebabkan kerja enzim tidak terkoordinasi dengan cermat. Sementara dalam keadaan sehat , semua proses fisiologis akan berlangsung dengan baik serta teratur.

B.     Rumusan Masalah

1.      Bagaimana pengertian enzim?

2.      Bagaimana tata cara penamaan enzim?

3.      Bagaimana klasifikasi atau penggolongan enzim?

4.      Bagaimanan spesifikasi  enzim?

C.     Tujuan

Tujuan dari makalah ini yaitu:

1.      Mengetahui dan memahami pengertian enzim serta istilah-istilah di dalamnya.

2.      Mengetahui dan memahami tata cara penamaan enzim.

3.      Mengetahui dan memahami klasifikasi enzim.

4.      Mengetahui dan memahami spesifikasi enzim.

BAB II

PEMBAHASAN

A.                Pengertian Enzim

            Enzim ialah suatu zat yang dapat mempercepat laju reaksi namun tidak ikut bereaksi.
 Enzim merupakan reaksi atau proses kimia yang berlangsung dengan baik dalam tubuh makhluk hidup karena adanya katalis yang mampu mempercepat reaksi. Koenzim mudah dipisahkan dengan proses dialisis.

 Enzim berperan secara lebih spesifik dalam hal menentukan reaksi mana yang akan dipacu dibandingkan dengan katalisator anorganik sehingga ribuan reaksi dapat berlangsung dengan tidak menghasilkan produk sampingan yang beracun. Enzim sangat penting dalam kehidupan, karena semua reaksi metabolisme dikatalis oleh enzim. Jika tidak ada enzim, atau aktivitas enzim terganggu maka reaksi metabolisme sel akan terhambat hingga pertumbuhan sel juga terganggu.

Reaksi-reaksi enzimatik dibutuhkan agar bakteri dapat memperoleh makanan/ nutrient dalam keadaan terlarut yang dapat diserap ke dalam sel, memperoleh energi kimia yang digunakan untuk biosintesis, perkembangbiakan, pergerakan, dan lain-lain.

Enzim terdiri dari apoenzim dan gugus prostetik. Apoenzim adalah bagian enzim yang tersusun atas protein, dan merupakan bagian yang paling utama dari enzim. Sedangkan gugus prostetik adalah bagian enzim yang tidak tersusun atas protein dan bersifat aktif. Gugus prostetik dapat dikelompokkan menjadi dua yaitu koenzim (tersusun dari bahan organik) dan kofaktor (tersusun dari bahan anorganik). Gabungan antara apoenzim dengan  kofaktor disebut holoenzim. Karakteristik sisi aktif enzim :

• Bagian yang relatif kecil dibanding ukuran total enzim

• Struktur 3 dimensi dibentuk oleh gugus dari residu yang berlainan, berjauhan

• Berupa cekungan, daerah terbuka yang dangkal

• Spesifikasi ikatan tergantung pada pengaturan secara tepat sisi aktif enzim

B.     Tata Nama Enzim

Biasanya enzim mempunyai akhiran –ase. Di depan –ase digunakan nama substrat di mana enzim itu bekerja., atau nama reaksi yang dikatalisis. Misal : selulase, dehidrogenase, urease, dan lain-lain. Tetapi pedoman pemberian nama tersebut diatas tidak selalu digunakann. Hal ini disebabkan nama tersebut digunakan sebelum pedoman pemberian nama diterima dan nama tersebut sudah umum digunakan. Misalnya pepsin, tripsin, dan lain-lain. Dalam Daftar Istilah Kimia Organik (1978), akhiran –ase tersebut diganti dengan –asa.

Satu abad lalu, baru ada beberapa enzim yang dikenal dan kebanyakan di antaranya mengatalisis reaksi hidrolisis ikatan kovalen. Semua enzim ini diidentifikasi dengan penambahan akhiran –ase pada nama substansi atau substrat yang dihidrolisisnya. Jadi, lipase menghidrolisis lemak (Yunani lipos), amilase menghidrolisis pati (Yunani amylon), dan protease menghidrolisis protein. Meskipun banyak sisa peristilahan ini masih tetap bertahan sampai sekarang, pemakaiannya sudah terbukti tidak memadai ketika ditemukan berbagai enzim yang mengatalisis reaksi yang berbeda terhadap substrat yang sama, misal, oksidasi atau reduksi terhadap fungsi alcohol suatu gula. Sementara akhiran -ase tetap digunakan, nama enzim yang ada sekarang ini lebih menekankan pada tipe reaksi yang dikatalisisnya. Sebagai contoh, enzim dehidrogenase mengatalisis pengeluaran hidrogen, sementara enzim transferase mengatalisis reaksi pemindahan gugus. Dengan semakin banyaknya enzim yang ditemukan, ketidakjelasan juga semakin tak terelakkan, dan kerap kali tidak jelas enzim mana yang tengah dibicarakan oleh seorang penyelidik. Untuk mengatasi permasalahan ini, International Union of Biochemistry (IUB) telah mengadopsi sebuah sistem yang kompleks tetapi tidak meragukan bagi peristilahan enzim yang didasarkan pada mekanisme reaksi. Meskipun kejelasan dan pengurangan keraguan tersebut membuat sistem nomenklatur IUB dipakai untuk ujian riset, nama yang lebih pendek tetapi kurang begitu jelas tetap digunakan dalam buku ajar dan laboratorium klinik. Karena alasan tersebut, sistem IUB hanya disampaikan secara sepintas.

1)      Reksi dan enzim yang mengatalisis reaksi tersebut membentuk enem kelas, masing-masing mempunyai 4-13 subkelas.

2)      Nama enzim terdiri atas 2 bagian. Nama pertama menunjukkan substrat. Nama kedua, yang berakhir dengan akhiran –ase, menyatakan tipe reaksi yang dikatalisis.

3)      Informasi tambahan, bila diperlukan untuk menjelaskan reaksi, dapat dituliskan dalam tanda kurung pada bagian akhir; misal, enzim yang mengatalisis reaksi L-malat + NAD⁺ ® piruvat + CO₂ + NADH + H ⁺ diberi nama 1.1.1.37 L-malat: NAD⁺ oksidoreduktase (dekarboksilasi).

4)      Setiap enzim mempunyai nomor kode (EC/Enzyme Comission) yang mencirikan tipe reaksi ke dalam kelas (digit pertama), subkelas (digit kedua), dan subsubkelas (digit ketiga). Digit keempat adalah untuk enzim spesifik. Jadi, EC 2.7.1.1 menyatakan kelas 2 (transferase), subkelas 7 (transfer fosfat), subsubkelas 1 (alcohol merupakan aseptor fosfat). Digit terakhir menyatakan heksokinase atau ATP: D-heksosa 6-fosfotrasferase, sebuah enzim yang mengatalisis pemindahan fosfat dari ATP ke gugus hidroksil pada atom karbon keenam molekul glukosa.

Contoh:

1.Oksidoreduktase

1. Bekerja pada gugus CH-OH

1.Dengan NAD atau NADP sebagai akseptor

27. L-Laktat: NAD Oksidoreduktase

EC 1.1.1.27 (laktat dehidrogenase )

2.Transferase

7. Memindahakan gugus yang mengandung fosfor

1. Fosfotransferase dengan suatu ugus alkohol sebaga akseptor

2. ATP : D-glukosa 6-fosfotransferase

EC 2.7.1.2 (glukokinase)

3.Hidrolase

4. Bekerja pada ikatan peptida

21.Protease serin

4. Takk punya nama sistematik

EC 3.4.21.4 (tripsin)

4.Liase

2.Liase karbon-oksigen

1. Hidroliase

13. L-serin hidro-liase (melaksanakan deamilasi)

EC 4.2.1.13 (serin dehidratase)

5.Isomerase

1. Rasemase dan epimerase

3. Bekerja pada karbohidrat dan turunannya

1. D-Ribulosa 5-fosfat 3-epimerase

EC 5.1.3.1 (ribulosa fosfat)

6.Ligase

8. Membebtuk ikatan C-S

1. Asam tiol ligase

3. Asam Ko-A ( membentuk AMP)

EC 6.8.1.3 (asil KoA sintetase)

B.     Penggolongan (Klasifikasi) enzim

1.      Oksidoreduktase

Enzim yang melaksanakan katalis dengan melibatkan reaksi oksidasi suatu senyawa ataupun reduksi dengan senyawa lain

2.      Transferase

Enzim melaksanakan katalis reaksi yang mengalihkan suatu gugus yang mengandung C, P, N, S suatu senyawa ke senyawa lain

3.      Hidrolase

Enzim yang melaksanakan katalis pemecah hidroik atau sebaliknya

4.      Lyase

Enzim yang melaksanakan katalis pemusatan ikatan C-C, C-O, C-N dsb, tanpa melibatkan hidrolisis atau oksidasi reduksi

5.      Isomerase

Enzim yang melaksanakan katalis reaksi isomerisasi yang merupakan penataan kembali atom yang membentuk suatu molekul

6.      Ligase

Enzim yang melaksanakan katalis reaksi-reaksi pembentukan ikatan antara dua moekul substrat yang terkait dengan pemusatan ikatan pirofosfat dalam ATP atau senyawa energgi tinggi lainnya

Enzim juga dapat dibedakan menjadi eksoenzim dan endoenzim berdasarkan tempat kerjanya, ditinjau dari sel yang membentuknya. Eksoenzim ialah enzim yang aktivitasnya diluar sel. Endoenzim ialah enzim yang aktivitasnya didalam sel.

Selain eksoenzim dan endoenzim, dikenal juga enzim konstitutif dan enzim induktif. Enzim konstitutif ialah enzim yang dibentuk terus-menerus oleh sel tanpa peduli apakah substratnya ada atau tidak. Enzim induktif (enzim adaptif) ialah enzim yang dibentuk karena adanya rangsangan substrat atau senyawa  tertentu yang lain. Misalnya pembentukan enzim beta-galaktosida pada escherichia coli yang diinduksi oleh laktosa sebagai substratnya. Tetapi ada senyawa lain juga yang dapat menginduksi enzim tersebut walaupun tidak merupakan substarnya, yaitu melibiosa. Tanpa adanya laktosa atau melibiosa, maka enzim beta-galaktosidasa tidak disintesis, tetapi sintesisnya akan dimulai bila ditambahkan laktosa atau melibiosa.

D.                Spesifikasi enzim

            Tempat katalitik dari suatu enzim adalah bagian dari tempat pengikatan . Enzim, seperti antibodi sering bersifat sangat khusus dalam mengikat senyawa tertentu, karena gugusan asam amino pada tempat pengikatan hanya cocok untuk senyawa tertentu saja. Dengan istilah teknis dapat dikatakan bahwa suatu enzim dapat menunjukkan kekhususan yang tinggi terhadap substratnya. Dengan kata lain, konsep kekhususan mengandung makna bahwa satu enzim hanya dapat mengkatalis reaksi dari  substrat tertentu saja.

            Kekhususan tiap enzim merupakan segi penting dari pengendalian biolgis karena perubahan dalam aktivitas enzim tertentu hanya mempengaruhi senyawa tertentu, tanpa memberi akibat apapun terhadap senyawa yang lain. Ada segi kekhususan terhadap kemampuan katalitik itu sendiri. Kemampuan enzim untuk hanya menggunakan beberapa senyawa sebagai substrat (kekhususan yang tinggi), mengandung arti bahwa tempat pengikatan dapat membentuk tatanan geometrik tertentu , sehingga jumlah rantai samping dalam molekul enzim dapat mennimbulkan gaya yang jauh lebih kuat pada substrat yang cocok bila dibanding dengan gaya yang dapat ditimbulkan pada senyawa lain. Keberadaan gaya yang kuat ini adalah faktor yang sangat penting untuk mempermudah perubahan bentuk substrat sehingga ikatan molekul pada satu substrat dapat terputus dan kemudian membentuk ikatan baru. Enzim berbeda dengan antibodi karena ikatan yang erat dapat mengubah senyawa yang terikat. 

BAB III

PENUTUP

              Enzim ialah suatu zat yang dapat mempercepat laju reaksi dan tanpa ikut bereaksi didalamnya. Enzim berperan secara lebih spesifik dalam hal menentukan reaksi mana yang akan dipacu dibandingkan dengan katalisator anorganik sehingga ribuan reaksi dapat berlangsung dengan tidak menghasilkan produk sampingan yang beracun. Enzim terdiri dari apoenzim dan gugus prostetik.

               Penamaan enzim berdasarkan system IUB yaitu 1) Reksi dan enzim yang mengatalisis reaksi tersebut membentuk enem kelas, masing-masing mempunyai 4-13 subkelas. 2) Nama enzim terdiri atas 2 bagian. Nama pertama menunjukkan substrat. Nama kedua, yang berakhir dengan akhiran –ase, menyatakan tipe reaksi yang dikatalisis. 3) Informasi tambahan, bila diperlukan untuk menjelaskan reaksi, dapat dituliskan dalam tanda kurung pada bagian akhir; misal, enzim yang mengatalisis reaksi L-malat + NAD⁺ ® piruvat + CO₂ + NADH + H ⁺ diberi nama 1.1.1.37 L-malat: NAD⁺ oksidoreduktase (dekarboksilasi).

4) Setiap enzim mempunyai nomor kode (EC) yang mencirikan tipe reaksi ke dalam kelas (digit pertama), subkelas (digit kedua), dan subsubkelas (digit ketiga). Digit keempat adalah untuk enzim spesifik. Jadi, EC 2.7.1.1 menyatakan kelas 2 (transferase), subkelas 7 (transfer fosfat), subsubkelas 1 (alcohol merupakan aseptor fosfat). Digit terakhir menyatakan heksokinase atau ATP: D-heksosa 6-fosfotrasferase, sebuah enzim yang mengatalisis pemindahan fosfat dari ATP ke gugus hidroksil pada atom karbon keenam molekul glukosa.

Kasifikasifikasi enzim yaitu 1) Oksidoreduktase. 2) Transferase . 3) Hidrolase. 4) Liase. 5) Isomerase. 6) Ligase.

Spesifikasi enzim yaitu bahwa enzim memiliki kemampuan untuk hanya menggunakan beberapa substrat saja. Jadi, tidak semua senyawa bisa dikatalitik oleh enzim tersebut.  Tempat pengikatan dapat membentuk tatanan geometrik tertentu , sehingga jumlah rantai samping dalam molekul enzim dapat menimbulkan gaya yang jauh lebih kuat pada substrat yang cocock bila dibanding dengan gaya yang dapat ditimbulkan pada senyawa lain. Keberadaan gaya yang kuat ini adalah faktor yang sangat penting untuk mempermudah perubahan bentuk substrat sehingga ikatan molekul pada satu substrat dapat terputus dan kemudian membnetuk ikatan baru.

DAFTAR PUSTAKA

Depdiknas.2003.Kamus Biologi.Balai Pustaka.Jakarta

Kimbal, John W.1994.Biology.Jilid 1, 2 dan 3. Edisi kelima. Erlangga.Jakarta

Murray, Robert K, 1996, Harper’s, Biochemistry

Mc. Gilvery, Robert W, And Gerald W, 1983

Pearce, Evelyne.1997.Anatomi dan Fisiologi untk Paramedis.Gramedia Pustaka Utama.Jakarta.

Robert W. McGilvery dan Gerald W. Goldstein.1983.Biochemistry A Function Approach. Saunders Company.Virginia.

Tim Kashiko.2002.Kamus Lengkap Biologi.Kashiko Press.Surabaya.

Triman Jr, 2007 Materi Biokimia, Surabaya